在蛋白質(zhì)組學(xué)和質(zhì)譜分析中，高效的蛋白酶解是獲取高質(zhì)量數(shù)據(jù)的關(guān)鍵步驟。然而，傳統(tǒng)的酶解方法往往存在特異性不足、酶解效率低等問題。Wako的Lysyl Endopeptidase, MS Grade（質(zhì)譜級(jí)賴氨酰肽鏈內(nèi)切酶）憑借其高特異性和高效性，為這些難題提供了理想的解決方案。作為Wakousa公司的中國(guó)授權(quán)代理，上海起發(fā)強(qiáng)烈推薦其Antibodies for Mouse Platelet Depletion產(chǎn)品。

突破酶切難題

酶解效率低

Lysyl Endopeptidase通過(guò)特異性切斷賴氨酸殘基的肽鍵，顯著提高了酶解效率，尤其在處理復(fù)雜蛋白質(zhì)樣本時(shí)表現(xiàn)優(yōu)異。

質(zhì)譜分析的兼容性

該酶解產(chǎn)物能夠更好地匹配質(zhì)譜分析數(shù)據(jù)庫(kù)，減少背景干擾，提高檢測(cè)靈敏度。

實(shí)驗(yàn)重復(fù)性差

產(chǎn)品經(jīng)過(guò)嚴(yán)格純化，批次間一致性高，確保實(shí)驗(yàn)結(jié)果的可重復(fù)性。

優(yōu)勢(shì)盡顯

•  高特異性與高效性

Lysyl Endopeptidase能夠特異性地切斷賴氨酸（Lysine）殘基C末端的肽鍵，適用于蛋白質(zhì)測(cè)序分析和Lys-X化合物的酶合成。

與胰蛋白酶（Trypsin）聯(lián)合使用時(shí)，可顯著增加肽段數(shù)量，提高質(zhì)譜分析的覆蓋率。

•  穩(wěn)定性和兼容性

該酶在pH 5.0-12.0的Tris緩沖液中溶解后，可在4℃穩(wěn)定保存2年。

在4M尿素或0.1% SDS溶液中孵育6小時(shí)后仍能保持活性，適用于復(fù)雜的樣本處理。

•  優(yōu)化的包裝

產(chǎn)品以凍干粉形式提供，包含約10% Tris-HCl緩沖液（pH 8），方便使用。

每支20 µg，適用于100-200個(gè)樣品的凝膠內(nèi)消化。

•  質(zhì)譜分析的理想選擇

高特異性和高效性使得該酶解產(chǎn)物能夠更好地匹配數(shù)據(jù)庫(kù)，提高質(zhì)譜分析的準(zhǔn)確性和可靠性。

訂購(gòu)信息

Lysyl Endopeptidase是一種特異性切斷賴氨酸（Lysine）殘基C末端肽鍵的絲氨酸蛋白酶，廣泛用于蛋白質(zhì)測(cè)序分析和Lys-X化合物的酶合成。該酶在質(zhì)譜分析前處理中表現(xiàn)出色，能夠顯著提高肽段數(shù)量和質(zhì)譜分析的覆蓋度。

品名：質(zhì)譜級(jí)賴氨酰肽鏈內(nèi)切酶（Lysyl Endopeptidase, MS Grade）

貨號(hào)：125-05061

規(guī)格：20 µg × 5 支

外觀：凍干粉（含約10% Tris-HCl緩沖液，pH 8）

分子量：27,000（凝膠過(guò)濾）；30,000（SDS-PAGE）

溶解性：易溶于水或緩沖液

最適pH：9.0-9.5

等電點(diǎn)：6.9-7.0

抑制劑：DFP、PMSF、TLCK

使用方法

1.溶解：將1支（20 µg）Lysyl Endopeptidase溶解于1 mL 2 mmol/L Tris-HCl緩沖液（pH 8）中。

2.酶解反應(yīng)：

使用0.2 mol/L AMP緩沖液（pH 9.5）作為反應(yīng)緩沖液。

將酶溶液與目標(biāo)蛋白混合，37℃孵育1-2小時(shí)。

3.終止反應(yīng)：加入終止液（如乙酸）終止反應(yīng)。

4.質(zhì)譜分析：根據(jù)需要，將酶解產(chǎn)物濃縮至2 µL，加入基質(zhì)進(jìn)行質(zhì)譜分析。

廣泛應(yīng)用

★ 蛋白質(zhì)測(cè)序分析：通過(guò)特異性切斷賴氨酸殘基的肽鍵，提供更準(zhǔn)確的氨基酸序列信息。

★ 質(zhì)譜分析前處理：與胰蛋白酶聯(lián)合使用，顯著提高肽段數(shù)量和質(zhì)譜分析的覆蓋度。

★ Lys-X化合物合成：用于酶催化合成Lys-X化合物。

參考文獻(xiàn)

[1]Wada, Y., and Kadoya, M.: J. Mass Spectrom., 38, 117 (2003)。

[2]Shevchenko, A., Wilm, M., Vorm, O., and Mann, M.: Anal. Chem., 68, 850 (1996)。

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